W przetwórstwie mięsnym szczególne zainteresowanie znajduje reakcja sieciowania. Transglutaminaza działając na białko powoduje tworzenie znacznie silniejszych wiązań niż siły stabilizujące żele utworzone z białek mięśniowych podczas ogrzewania. Wynikiem zmian strukturalnych powstałych w białkach są zupełnie inne właściwości produktu spożywczego. Na sieciowanie białek wpływają następujące czynniki:
- stężenie transglutaminazy, minimalne stężenie enzymu niezbędne do otrzymania żelu większości białek żywnościowych wynosi 10-40 jednostek/g białka.
- konformacja białka i sekwencja aminokwasów, które prawdopodobnie decydują o dostępności grup lizyny i glutaminy. Przy niskim stężeniu białka transglutaminaza powoduje zwiększenie lepkości roztworu, ale nie wywołuje żelowania.
- odczyn środowiska, optimum TG-azy przy pH 8,0, w temperaturze 5-200C jest wykorzystywana, natomiast maksymalną aktywność osiąga przy temp ok. 50oC, jony metali transglutaminazy pochodzenia zwierzęcego są ściśle zależne od stężenia Ca2+, natomiast transglutaminazy pochodzenia roślinnego i mikrobiologicznego nie są zależne od tych jonów.
Reakcje sieciowania zachodzące pod wpływem transglutaminazy dają nowe możliwości zastosowania enzymu m.in. do:
- produkcji mięsa restrukturyzowanego
- kształtowania tekstury kiełbas parzonych, z możliwością częściowego lub całkowitego wyeliminowania substancji pomocniczych stosowanych podczas kutrowania
- szybkiego wykształcenia krajanej struktury kiełbas surowych
- poprawy zwięzłości plastrów szynki gotowanej
- przetwarzania produktów ubocznych
0 komentarzy